
Le proteine contenute nel plasma possono essere classificate in 2 gruppi: quelle sintetizzate dal fegato, fra cui l’albumina, e quelle prodotte dalle plasmacellule nell’ambito della risposta immunitaria, le immunoglobuline. Molte proteine plasmatiche sono in grado di legare particolari molecole con alta affinità e specificità. Tali proteine agiscono come riserva di queste molecole e, trasportandole ai tessuti, ne controllano la disponibilità e la distribuzione. Il legame ad una proteina plasmatica può rendere un composto tossico meno nocivo per i tessuti. Le loro funzioni sono quindi il trasporto di molecole lipofile, ferro e altre sostanze (albumina, transferrina), coagulazione del sangue (fibrinogeno, protrombina e altri fattori della coagulazione minori), funzioni enzimatiche (α1-antitrpsina, antitrombina), funzioni immunologiche (immunoglobuline) e funzioni endocrine(ormoni proteici).
L’Albumina rappresenta il 50% (circa 35-45 g/l) delle proteine del plasma ed è la principale proteina plasmatica priva di funzioni enzimatiche od ormonali che gioca un ruolo chiave nel trasporto di acidi grassi idrofobici e farmaci, nel controllo della pressione osmotica, oltre a fungere da proteina di riserva in condizioni di digiuno ed a legare e trasportare la bilirubina al fegato, neutralizzandone gli effetti tossici.
La Ferritina è il principale composto deputato all’accumulo di ferro in quasi tutte le cellule del corpo ed è presente nel fegato e nel midollo osseo come riserva di ferro. Nel plasma la concentrazione di ferritina è proporzionale alla quantità di ferro accumulato e pertanto la valutazione della ferritina plasmatica è uno dei migliori indicatori di carenza di ferro.
L’Emosiderina è un derivato della ferritina e si trova nel fegato, nella milza e nel midollo osseo. Non è solubile in acqua e forma aggregati che rilasciano lentamente il ferro in caso di carenza di questo ione.
La Ceruloplasmina è la principale proteina di trasporto per il rame. Essa partecipa al trasporto del rame dal fegato ai tessuti periferici, ma è anche essenziale in altri processi quali la regolazione di reazioni di ossidoriduzione e il trasporto e l’utilizzazione del ferro.
Le Immunoglobuline, che sono proteine prodotte dai linfociti B in risposta a sostanze estranee, gli antigeni , costituiscono un gruppo eterogeneo di molecole, in grado di riconoscere e reagire con un’ampia varietà di antigeni specifici per dare origine ad una cascata di eventi che portano all’eliminazione dell’antigene stesso.
Il Fibrinogeno e la Protrombina presiedono i meccanismi della coagulazione del sangue e quindi all’emostasi.
L’Antitrombina funge da cofattore dell’Eparina per mantenere fluido il sangue ed evitare la formazione di Trombi.
Gli Ormoni Proteici sono molecole di grandi dimensioni e quindi hanno una certa difficoltà a valicare la membrana plasmatica, perciò si legano a dei recettori di membrana (proteine glicosilate) e grazie a tale legame si innescano delle reazioni biochimiche a catena che culminano con la trasformazione dell’ATP in cAMP (adenosinmonofosfato ciclico). Questa sostanza fa, pertanto, le veci dell’ormone, passandone all’interno della cellula il messaggio, ossia agendo come secondo messaggero. In altri termini, quest’ultima categoria di ormoni agisce attraverso una trasduzione del segnale. Un esempio di ormone peptidico è ad esempio l’insulina (deficitaria nel diabete di tipo I).
Come si può dedurre , le proteine plasmatiche svolgono una serie di importantissime funzioni per l’equilibrio dell’organismo umano, e sono, quando il loro contenuto nel sangue risulti alterato rispetto ai parametri di normalità, la conferma dell’esistenza di uno stato patologico in atto.
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